Arbeitsgruppe Kovermann
Physikalische Chemie und Kernmagnetische Resonanzspektroskopie
Beobachtung und Verständnis der Proteinfaltung in ihrer natürlichen Umgebung
Die meisten, wenn nicht sogar alle, biologischen und biophysikalischen Experimente, die auf das molekulare Verständnis der Funktionalität von Biomolekülen (beispielsweise Proteine oder Nukleinsäuren) werden in perfekt verdünnter Lösung durchgeführt: in vitro. Unsere Arbeitsgruppe versucht diese Einschränkung zu überwinden. Dabei verfolgen unsere Arbeiten das Ziel, eine hochaufgelöste, dreidimensionale biomolekulare Struktur in einer hochverdichteten, intrazellulär imitierenden Bedingung und letztendlich auch in einer lebenden Zelle erhalten zu können. Um dieses Ziel erfolgreich zu erreichen, setzen wir einerseits anspruchsvolle molekularbiologische Methoden im Bereich der Expression und der gezielten biomolekularen Markierung als auch andererseits moderne spektroskopische Methoden wir kernmagnetische Resonanz (NMR) und Fluoreszenz konvergent ein.